die Reaktionsgeschwindigkeit enzymatischer Reaktionen kann durch verschiedene Hemmstoffe (Inhibitoren) beeinträchtigt werden, indem diese Inhibitoren mit dem Enzymmolekül einen Komplex bilden. Man unterscheidet kompetitive, allosterische und Substrat(Überschuss)hemmung.

– kompetitive Hemmung: eine dem Substrat ähnliche Substanz, die sich ans Aktive Zentrum anlagert (der so genannte Inhibitor), und nicht umgesetzt wird, verhindert dadurch, dass das Substrat vom Enzym umgesetzt werden kann.

– allosterische Hemmung: Der Hemmstoff verbindet sich hierbei mit dem Enzym nicht am Aktiven Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des Enzymproteins. Diese Verbindung hat eine Veränderung der Raumstruktur des Aktiven Zentrums des Enzymproteins zur Folge, dass sich das Substrat nicht mehr anlagern kann und seine Umsetzung unterbleibt.

– Substrathemmung: Das Substrat selbst kann ab einer bestimmten Konzentration als Inhibitor wirken, wenn sich überschüssige Moleküle ans Enzym anlagern kann und mit ihm einen inaktiven Komplex bildet. Im Zellstoffwechsel hat die Substrathemmung die für die Zelle lebenswichtige Aufgabe, dass nicht zuviel Substrat umgesetzt wird, und damit die überstarke Bildung von Stoffen zu verhindern.